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Chapter2(酶的概述1~3节)_图文

Enzyme Engineering 酶工程

第二章 酶的概述
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第一节 酶的分类、组成、结构特点和作用机制 第二节 酶作为催化剂的显著特点 第三节 酶活性测定方法 第四节 酶抑制作用的概念和分类 第五节 可逆抑制作用 第六节 不可逆抑制作用 第七节 酶抑制剂的应用

前言:酶的化学本质
1.大多数酶是蛋白质(Most enzymes are proteins)
1926年美国Sumner 脲酶的结晶,并指出酶是蛋白质 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白 酶的结晶,并进一步证明了酶是蛋白质。

J.B.Sumner

J.H.Northrop

20世纪80年代发现某些RNA有催化活性, 还有一些抗体也有催化活性,甚至有些DNA 也有催化活性,使酶是蛋白质的传统概念受到

很大冲击。

2.某些RNA有催化活性
1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体 能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工,发现

RNA有催化活性

Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA

1983年美国S.Altman等研究RNaseP(由20%蛋 白质和80%的RNA组成),发现RNaseP中的RNA 可催化E. coli tRNA的前体加工。

Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA

Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催化

活性,并命名这一类酶为ribozyme(核酶),2人
共同获1989年诺贝尔化学奖。

1.Cell vol 31, 147~157,1982年。

2.Sci. Amer. Vol 255, 64~75,1986。

3.抗体酶(abzyme)
抗体:与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶:指具有催化功能的抗体分子,在抗体分子的可变区 (即肽链的N端)是识别抗原的活性区域,这部分区 域被赋予了酶的属性。

1986年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在Science上发 表论文,报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。 抗体酶的性质 抗体酶的用途

4.有些DNA也有催化活性

1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具

有催化活性。

第一节 酶的分类、组成、结构特点和作 用机制
? ? ?

一.酶的分类 二.酶的组成和结构特点 三.酶的作用机制

一.酶的分类 (P22)
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?
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1.氧化还原酶 2.转移酶 3.水解酶 4.裂合酶 5.异构酶 6.连接酶(合成酶) 7.核酸酶(催化核酸)

?

在每一大类酶中,又根据底物中被作用的基团 或键的特点分为若干亚类,然后再把属于某一亚 类、亚亚类的酶按顺序排好,这样把已知的酶分 门别类地排成一个表,叫做酶表。 类 亚类 亚亚类 序号

如 EC1.1.1.27 为乳酸:NAD+氧化还原酶 EC1.1.1.37 为苹果酸:NAD +氧化还原酶 EC1.1.1.1 为乙醇:NAD +氧化还原酶

1.氧化还原酶 (Oxidoreductase)
?

包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶 (Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素 氧化酶等

CH3CHCOOH NAD OH

+

CH3CCOOH NADH O

H+

2.转移酶(Transferase)
?

包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、 含氮基转移酶等

CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2

3.水解酶(Hydrolase)
?

脂肪酶、糖苷酶、肽酶等,水解酶一般不需辅 酶

R COOCH2CH3

H2O

RCOOH

CH3CH2OH

4.裂合酶(Lyase)
?

这类酶可脱去底物上某一基团留下双键,或可相
反地在双键处加入某一基团。

HOOCCH=CHCOOH H2O

HOOCCH2CHCOOH OH

5.异构酶(Isomerase)
?

此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子
异构化,分别进行外消旋、差向异构、顺反

异构等

6.连接酶(合成酶)(Ligase or Synthetase)
?

这类酶关系很多生命物质的合成,其特点是需要三磷酸 腺苷等高能磷酸酯作为结合能源,有的还需金属离子辅 助因子。分别形成C-O键(与蛋白质合成有关)、C-S键 (与脂肪酸合成有关)、C-C键和磷酸酯键。

7.核酸酶(催化核酸) Ribozyme
?

核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA,能够 催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。

酶用于生物催化的概况

类别
水解酶 hydrolases 氧化还原酶 oxidoreductases 转移酶 transferases

占总酶比例%
26 27 24

利用率%
65 25 5

裂合酶 lyases
异构酶 isomerases 连接酶 ligases

12
5 6

~5
~1 ~1

习惯命名(P22)

惯用名 常依据酶所作用的底物和反应类型命名。 原则: (1)根据作用底物:如淀粉酶、蔗糖酶、蛋白酶等。 (2)根据反应性质:如水解酶、脱氢酶、转氨酶等。 (3)二者结合:如乳酸脱氢酶、谷丙转氨酶等。 (4)再加上酶的来源、特性:如木瓜蛋白酶、胃蛋白酶、 酸性磷酸酯酶、碱性磷酸酯酶等。

二.酶的组成和结构特点(P21)
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?

?

?

1. 单体酶:一般有有1条多肽链组成,几乎 都是水解E,Mr=13000~35000,不含四级 结构,如溶解酶,胰蛋白酶等 2. 寡聚酶:由几个亚基通过非共价键结合, Mr=35000~数百万,具有四级结构,如磷酸 化酶a和3-磷酸甘油醛脱氢酶 3. 多酶复合体:由几种酶嵌合而成的复合体, 靠共价键连接 Mr﹥几百万。 4. 核酶: 少数RNA 具有自我拼接加工的催化 活性。

3. 多酶复合体的组成部分 (P37)
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?

?

全酶=酶蛋白+辅助因子 辅因子:酶蛋白中非蛋 白质部分,它可以是无 机离子也可以是有机化 合物。 辅酶:有机辅因子与酶 蛋白结合松散即为辅酶。 辅基:有机辅因子与酶 蛋白结合紧密即为辅基。

蛋白质结构 (P42)

三.酶的作用机制
? ? ?

1. 酶的作用过程 2. 酶与底物的结合模型 3 .酶的催化作用

1. 酶的作用过程

?
?

酶的活性部位(P39)
substrate-binding site —Location on Enzyme where the Substrates bind a catalytically effective site —Location on the Enzyme where the reaction takes place

?

the two chains (red and green) of HIV protease, with saquinavir in the enzyme's active centre (yellow).

2. 酶与底物的结合模型(P20)
? ?

a. 锁和钥匙模型 b .诱导锲合模型

a. 锁和钥匙模型:1890年Fisher提出.
该学说认为酶的天然构象是刚性的,如果底物分子结构上 存在着微小的差别,就不能契入酶分子中,从而不能被酶 催化。

b .诱导锲合模型:Koshland提出
当酶分子与底物接近时,酶蛋白受底物分子的诱导, 其构象发生了有利于底物结合的变化,酶与底物在此 基础上互补楔合,进行反应。

C.中间络合物学说:底物先与酶结合成不稳定的中间络合物, 然后再分解释放出酶与底物 证实:H2O2 + 过氧化物酶 (H2O2 —过氧化物酶) ( 褐色) ( 红色) 645\587\548\498nm 561\550nm

(H2O2 —过氧化物酶)+ AH2 2H2O ( 红色)

过氧化物酶 + A + ( 褐色)

3 .酶的催化作用
? ?

(1) 研究方法 (2)影响酶的催化作用

(1) 研究方法
? ?

a.从非酶系统模式获得催化作用规律 b.从酶的结构与功能研究中得到催化作用机理 的证据。

(2)影响酶的催化作用
? ? ?

?
?

a. 广义的酸碱催化 b. 共价催化 c. 邻近效应及定向效应 d. 变形或张力 e. 酶的活性中心为疏水区域

a. 广义的酸碱催化:指通过瞬时地向反应物 提供质子或从反应物中汲取质子,以稳定过 度态、加速反应的一类催化反应机制。

四 与酶高效率有关的因素

1、邻近效应与定向效应 (proximity and orientation effect)

邻近效应:指两个反应的分子,它们反应的基团 需要互相靠近,才能反应。
定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之 间的正确向。

2、张力效应和底物形变(strain and distortion)

3、酸碱催化(acid-base catalysis)

OH

N
酚 吡啶

N

OH

α-羟基吡啶

4、共价催化(covalent catalysis)
什么是共价催化?

亲核催化 共价催化 亲电子催化

共价催化
?

底物与酶以共价方式形成中间物。这种中间
物可以很快转变为活化能大为降低的转变态,

从而提高催化反应速度
?

共价催化的最一般形式是催化剂的亲核基团

对底物中亲电子的碳原子进行攻击,形成共
价中间物。

?

?

亲电试剂:一种试剂具有强烈亲和电子 的原子中心。 亲核试剂:就是一种试剂具有强烈供给 电子的原子中心。

5. 酶的活性中心为疏水区域
酶的活性中心为酶分子的凹穴 此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基

第一节结束
?

酶的分类:

氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶 单体酶 寡聚酶 多酶复合体 锁和钥匙模型 诱导锲合模型

?

酶的组成和结构特点
酶的作用过程

?

酶的作用机制

酶与底物的结合模型

酶的催化作用

广义的酸碱催化 共价催化 邻近效应及定向效应 变形或张力 酶的活性中心为疏水区域

第二节 酶作为催化剂的显著特点(P19)
? ? ?

一. 催化能力 二. 专一性 三. 调节性

一.催化能力
催化转换数(turnover number, TN or kcat) :

每秒钟或每分钟,每个酶分子转换底物的分子 数,或每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩 尔数。
一般为103min-1,碳酸酐酶最高为3.6* 107min-1

酶的催化效率比化学催化剂高107~1013倍,比 非催化反应高108~1020倍。

二.专一性(特异性,specificity)
1.绝对专一(absolute specificity) : 只催化 一种底物进行快速反应,甚至是立体专一性
(stereospecificity)

NH2 C O NH2

H2 O 脲酶

CO2 + 2NH3

NH2 C O NHCH 3

H2 O 脲酶

X

? 立体专一性(stereospecificity):表现为对底物的构象有
特殊的要求。如L-乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸的氧化,而对D-乳酸则不起 作用。

(1)D-,L-立体异构专一性 (2)几何异构专一性
H C COOH + H2O HOOCC H

延胡索酸水化酶

CH2COOH CHOHCOOH

?酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个 等同的基团,只催化其中的一个基团,而不催化另一 个。 例1: CH OH 2
HO CH
14

CH2 + ATP
甘油激酶

O

P + ADP

HO CH
14

CH2OH

CH2OH

若甘油激酶不能区分两个—CH2OH基团,则会生成 :
CH2 HO CH
14

O

P



CH2OH HO CH
14

CH2OH

CH2

O

P

2、 相对专一性(relative specificity) :基团 专一和键专一 ,这些酶的专一性较低
A—B 或 A— B
如α-D-葡萄糖苷酶

CH2OH O OH OH OH O R

A— B

O R1C OR2 + H2O

酯酶

R1COOH + R2OH

?酶专一性的确定
1. 2.

3. 4. 5.

确定一种底物 研究影响因素 :pH值、温度、底物浓度、 离子强度、激活剂等 确定米氏常数Km 研究不同底物的作用 研究光学异构体 :不对称碳原子的物质

三. 调节性
? ? ?

?
? ? ?

1. 酶浓度的调节 2 激素调节 3. 共价修饰调节 4. 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 5. 抑制剂的调节 6. 反馈调节 7. 金属离子和其他小分子化合物的调节

第二节结束
酶 作 为 催 化 剂 的 显 著 特 点

催化能力 专一性
绝对专一 相对专一

调节性

1. 酶浓度的调节 2 激素调节 3. 共价修饰调节 4. 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 5. 抑制剂的调节 6. 反馈调节 7. 金属离子和其他小分子化合物的调节

第三节、酶活性测定方法(P25)
酶活力(enzyme activity, 也称酶活性)

酶活力的测定

1.测定酶活力时应注意几点
(1)应测反应初速度(initial velocity or initial speed):底物消耗量在5%以
内,或产物形成量占总产物量的15%以下时的速度

(2)酶的反应速度一般用单位时间 内产物的增加量来表示。 (3)测酶活力时应使反应温度、pH、离子 强度和底物浓度等因素保持恒定。 (4)测定酶反应速度时,应使[S]>>[E]。

产 物 浓 度 [P]

(t)

2.酶活力和比活力表示方式(P24)
(1)酶活力(enzyme activity)
酶活力的定义:指酶催化特定底物转化成产物的速率。
酶活力的大小用酶活力单位来表示,简称酶单位(unit, U)

酶活性是研究酶的特性、分离纯化以及酶制剂生产和应用时的一项不可缺少的指标。

酶单位的定义:指单位时间、单位质量酶蛋白所催化的底物反应或产物生
成的物质的量(或质量)

1961年国际酶单位(IU) 1972年Katal(简称Kat)单位

?

?

国际酶单位(IU):在特定条件下(温度 25℃,pH,底物浓度最适宜等),每分钟催化1微 摩尔底物转化为产物所需要酶量称为1个单位 (U),称国际单位(IU) 国际酶单位(kat): 在最适条件下,1 s使1mol 底物转化的酶量.
1kat=1mol/s=6*107 IU

?

酶的转化数,也称mol催化活性(Molar Catalytic Activity):表示 在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目。根 据米氏方程: Vmax=Ko[E] Ko=Vmax/[E] Ko即为转换率(也用Kcat表示),如果每一个酶分子只有一个催 化中心,那么催化中心活性等于摩尔催化活性.如果一个酶分子 有几个催化中心,那么催化中心活性等于摩尔催化活性除以n. 每种酶的转换率不同.下表列出了几种酶的转换率:

(2)酶的比活力(specific activity,也称比活性)
比活力:指每mg蛋白质所具有的酶活力,一般用 U/mg蛋白质来表示,比活力说明酶的纯度。

比活力= 酶活力(U/ml)/蛋白质浓度(mg/ml)

比活力有时也可用每g或每ml酶含多少个活力单位来表示。

3. 酶活力的测定方法(P26)
(1)分光光度法(spectrophotometry)
该法要求酶的底物和产物在紫外或可见光部分光吸 收不同。

优点:
简便、迅速、准确。
一个样品可多次测定,有利于动力学研究。 可检测到10-9mol/L水平的变化。

例: 人血清乳酸脱氢酶活力的测定
L-乳酸 + NAD+
乳酸脱氢酶

丙酮酸 + NADH + H+

(2)荧光法(fluorometry) 该法要求酶反应的底物或产物有荧光变化。 主要的优点:灵敏度很高,可以检测10-12mol/L的样品。

酶蛋白分子中的Tyr、Trp、Phe残基以及一些
辅酶、辅基,如NADH NADPH、FMN、FAD等

都能发出荧光。
乙醇脱氢酶

例:乙醇 + NAD+

乙醛 + NADH + H+

(3)酶偶联分析法(enzyme coupling assay)
第一个酶的产物为第二个酶的底物,这两个 酶系统在一起反应。
E E 1? P ?? ? P 2 S ?? ? ? 1 2

P1无光吸收或荧光变化,偶联后, P2有光
吸收或荧光变化。

例:测己糖激酶的活性

葡萄糖 + ATP

己糖激酶 葡糖-6-磷酸 + ADP

葡糖-6-磷酸 + NADP

G-6-P脱氢酶 葡糖酸-6-磷酸 + NADPH + H+

(4)电化学法(electrochemical method)
有离子选择性电极法、微电子电位法、电流法等。

离子选择性电极法要求在酶反应中必须伴随有 离子浓度的变化或气体的变化(如O2、CO2、NH3 等)。

例: 葡萄糖氧化酶活性的测定
葡萄糖+O2+H2O 葡萄糖氧化酶 葡糖酸+H2O2

4、影响酶活性的因素(P44)

(一)底物浓度对酶反应速度的影响
1.米氏方程的提出

中间复合物学说:
第一步: E+S
第二步: ES→E+P

ES
V∝[ES]

1913年Michaelis和 Menten推导了米氏方程

Vmax [S] v? K m ? [S]

2.米氏方程的推导
基本前提:
中间复合物学说: E+S 反应方程式:
k1 k3

ES→E+P

V∝[ES]

E+S
k2

ES

k4

E+P

在米氏方程推导中引入3个假设: (1)P→0 忽略 E + P
k4

ES 这步反应

E+S
(2)∵ [S]>>[E] (3)E+S

ES

E+P
∴[S] - [ES]≈[S]

ES平衡,要求k3<<k2 。

平衡法推导:

推导的要点 推导方法 结果:
E+S

k1

k3

ES
k2

k4

E+P

Vmax [S] v? K S ? [S]
Ks=(K2+K3)/K1

恒态法推导:
1925年Briggs和Haldame对米氏方程作了一次重要 的修正,提出了恒态的概念。
k1 k3

E+S
k2

ES

E+P

所谓恒态是指反应进行一定
时间后,ES的生成速度和ES的分 解速度相等,亦即ES的净生成速

度为零,此时ES的浓度不再改变,
达到恒态,也称稳态。

恒态法推导要点

推导方法
结果:

Vmax [S] v? K m ? [S]

3.米氏方程的讨论
(1)米氏方程与一级反应和零级反应 (2)Vmax与酶的转换数 (3)酶被底物饱和的百分数

f ES ?

[ES] k 3 [ES] v [S] ? ? ? [E t ] k 3 [E t ] Vmax K m ? [S]

(4)米氏公式的实际应用 (5)米氏方程——双曲线方程形式
米氏方程 v ?
Vmax [S] K m ? [S]

经重排,两边 -VmaxKm等,得

(v ? Vmax )([S] ? K m ) ? ?Vmax K m

4.米氏常数的意义
米氏常数的物理意义

有关米氏常数说明几点
(1)Km是酶的一个特征性常数,只与酶的性质
有关,与酶的浓度无关

(2)如酶能催化几种不同的底物,对每种底物都 有一个特定的Km值,其中Km值最小的称该 酶的最适底物。

(3)Km除了与底物类别有关,还与pH、温度有关, 所以Km是一个物理常数,是对一定的底物、 一定的pH、一定的温度而言的。

(4)Km与Ks:Km不等于Ks,只有在特殊情况下即 k2>>k3,Km=Ks。在Km=Ks 时,Km可表示酶 和底物的亲和力。

(5) 酶被底物饱和的百分数
[ES] k 3 [ES] v [S] ? ? ? ? [E t ] k 3 [E t ] Vmax K m ? [S]

f ES

5.米氏常数的求法
(1)v对[S]作图

(2)双倒数作图法(Lineweaver-Burk作图法)
将米氏方程改写成

1 Km 1 1 ? ? ? v Vmax [S] Vmax

v (3)v对 作图(Eadie-Hofstee法) [S ]

v v ? ?K m ? Vmax [S]

(4) [S]/v 对[S]作图(Hanes-Woolf法)

Km [S] 1 ? ? [S] ? v Vmax Vmax

(5)直接线性作图法 (Eisenthal和Cornish-Bowden法)

Eisenthal和Cornish-Bowden直接线性作图

(二)双底物双产物反应
A+B P+Q
双底物双产物的反应按动力学机制 可分为两大类 :
有序反应 (orderd reactions)
序列反应 (sequential reactions) 双底物 双产物的反应 乒乓反应 (ping pong reactions) 随机反应 (random reactions)

1.序列有序反应(ordered reactions)

2.序列随机反应(random reactions)

3.乒乓反应(ping pong reactions)

(三)酶浓度对酶反应速度的影响
1.反应速度与酶浓度成正比
[S]>>[E] V∝[E]

反 应 速 度

0

酶浓度

2.V与[E] 关系的几点讨论

(四)pH对酶反应速度的影响
1.酶反应的最适pH(optimum pH)

反 应 速 度

0

6 最适pH

8

10 pH

酶的最适pH不是一个固定的常数,它受到底 物的种类、浓度; 缓冲液的种类、浓度; 酶的纯度; 反应的温度、时间等的影响。

例: 碱性磷酸酶催化磷酸苯酯水解时

[s]为2.5x10-5 M,最适pH为 8.3
[s]为2.5x10-2 M,最适pH为10.0

2.pH影响反应速度的原因

( 1 ) pH影响了酶分子、底物分子和ES复合物的 解离状态。 ( 2 ) 过高、过低的pH导致酶蛋白变性。

(五)温度对酶反应速度的影响
1.最适温度(optimum temperature)

最适温度与最适pH一样,也不是一个固定 的常数,它随底物的种类、浓度, 溶液的离子强 度, pH, 反应时间等的影响。

例: 反应时间短,最适温度高。 反应时间长,最适温度低。 2.低温酶学

(六)激活剂对酶反应速度的影响
什么是激活剂(activator)? 酶的激活剂 1. 无机离子
(1)一些金属离子,如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+等。
① 专一性 ② 有的金属离子可以互相替代 ③ 有的离子间有拮抗作用

- (2)阴离子:如Cl 、Br 、I 、CN 等

(3)氢离子

2. 有机分子 (1)某些还原剂如Cys、GSH等

(2)EDTA
3. 具有蛋白质性质的大分子,如酶原可被一些 蛋白酶激活,蛋白酶可看作为激活剂。

(七)酶的抑制作用和抑制作用动力学

第四节 酶抑制作用的概念和分类
? ? ?

?

一 概念 二 抑制程度的表示 三 抑制作用的分类 四 抑制作用的定义

一 概念:能降低酶催化反应速度的因素
1. 失活作用 2. 抑制作用 3. 去激活作用 4. 阻遏作用

? ? ?

?

1. 失活作用
?

失活作用是指由于一些物理因素和化学试剂 部分或全部破坏了酶的三维结构,即引起酶 蛋白变性,导致部分或全部丧失活性。

2. 抑制作用
?

抑制作用是指在酶不变性的情况下,由于必 需基团或活性中心化学性质的改变而引起的 酶活性的降低或丧失。

3. 去激活作用

?

去激活作用,某些酶只有在金属离子存在下
才有活性,去除金属离子也会引起这些酶活

性的降低或丧失。

4. 阻遏作用

?

阻遏作用指某些因素(如激素或药物等)使
细胞内酶蛋白的合成减少,反应速度的降低

是由于酶分子数量的减少,每分子酶的催化
效力并无变化.

二.抑制程度的表示
一般用反应速度的变化来表示。若以不加抑制 剂时的反应速度为 Vo,加入抑制剂后的反应 速度为Vi,则酶的抑制程度有下列几种表示 方法:

?

?

?

?

1. 相对活力分数(残余活力分数) a=Vi/Vo 2. 相对活力百分数(残余活力百分数) a%==Vi/Vo*100% 3. 抑制分数 指被抑制而失去活力的分数i=1-a=1-Vi/Vo 4. 抑制百分数 i%=(1-a)*100%==(1-Vi/Vo)*100%

通常所谓抑制率是指抑制分数或 抑制百分数。

三. 抑制作用的分类
?

不可逆抑制作用(非专一性不可逆抑制作用;专一性不 可逆抑制作用)

?

可逆抑制作用(竞争性抑制作用,非竞争性抑制作用, 反竞争性抑制作用,混合型抑制)

四. 抑制作用的定义
? ?

1. 不可逆抑制作用 2. 可逆抑制作用

1. 不可逆抑制作用
抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失, 不能用透析,超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而 使酶复活者,称为不可逆抑制作用。

?

2. 可逆抑制作用

?

抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的
降低或丧失,能用物理的方 法除去抑制剂而

使酶复活者称为可逆抑制作用。

第四节结束
?

一 概念

1. 失活作用 2. 抑制作用 3. 去激活作用 4. 阻遏作用 1. 相对活力分数 2. 相对活力百分数 3. 抑制分数 4. 抑制百分数 1. 不可逆抑制作用 2. 可逆抑制作用

?

二 抑制程度的表示 三 抑制作用的分类

?

?

四 抑制作用的动力学方法鉴别


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第五章 酶1_图文.ppt

第五章 酶1_理学_高等教育_教育专区。课件 第五章 Enzyme 本章内容第一节 第二节三节 第四节 第五节 第六节 第七节 第八节 第九节 概述 ...

八版第三章 酶_图文.ppt

八版第三章 - 第三章 (Chapter 3:Enzyme) 2016/12/2 生物化学教研室 1 教学内容 第一节 第二节三节 第四节 第五节 第六节 第七节 2016....

酶工程第一章Chapter1_图文.ppt

Enzyme Engineering 酶工程 退出 第章 绪论第节 生物催化 第二节 酶工程...酶工程 退出 (一)化学酶工程 1 自然酶的开发 2 酶的化学修饰 3 酶的...

2015酶工程第2章 酶的生产和纯化_图文.ppt

改进后处理:减少费用和 浪费;提高纯度 2016/5/19 更具竞争力、更廉价的目标酶 2 Contents of chapter 2 2.1 酶源 2.2 酶的生产及提高酶产量的措施 2.3...

第三章 酶(1)_图文.ppt

酶(1) - 第Chapter 3 Enzyme 掌握:促反应的特性与催化机制。 促反应动力学。 熟悉:分子的结构与催化功能,维生 素与辅酶/辅基的关系...

生化-第3章-酶(已看)资料_图文.ppt

(Chapter 3 Enzyme) 本章主要内容第...高度特异性 1)定义只作用于一种或一类化合...学 (Kinetics of Enzyme-catalyzed Reaction) 概述 ...

酶与维生素_图文.ppt

章 酶 Chapter 3 Enzyme 主要内容一、概述 酶的结构与功能 三、影响酶促反应速度的因素 四、酶的命名、分类与医学的关系 第一 概述 一酶的...

1.2酶的特性解析_图文.ppt

1.2酶的特性解析_中职中专_职业教育_教育专区。1.2 复习: 1、什么叫细胞代谢? 2、酶是怎样加快反应速度的? 3酶的概念及化学本质。 4、酶的基本组成单位...

Chapter 4-2酶的结构_图文.ppt

通过比 较酶的活性,从而推断出活性中心的位。 4.4.3 酶催化的高效机制 1....结构化学Chapter2 85页 3下载券 Chapter2(酶的概述4~6节... 53页 1...

酶的发酵生产 (2)_图文.ppt

酶的发酵生产 (2) - 本章内容 3.1 3.2 3.3 3.4 3.5 概述 酶生物合成的基本原理 发酵工艺条件及控制 微生物细胞发酵产酶及提高发酵产酶量的方法 动植物...

chapter 1 麻醉药理学总论(2)_图文.ppt

chapter 1 麻醉药理学总论(2)_医药卫生_专业资料。总论(Ⅱ) 第三节 药物代谢...2、参与药物代谢的: 1)微粒体系:特点:专一性低;活性有限, 且可因生理...

2015酶工程第1章 绪论_图文.ppt

chapter 1 Go Go 1.1 酶工程概述 1.2 酶工程和酶工业的发展 1.3 酶的基础知识 Go 5 1.1 酶工程概述 6 商业应用 健康与制药 农业(植物) 作物改良 ...

第四章 第1节(3)酶与酶促反应(2)_图文.ppt

第四章 第1节(3)酶促反应(2) - 3.影响促反应速率的因素 研究目的: 说明影响活性的因素 推荐器材: 滤纸、pH试纸、温度计、试管、烧杯、 酒精灯;...

Taq+DNA聚合酶的结构修饰与表征 (1)_图文.pdf

6 1.2 第二节TaqDNA聚合酶的修饰………..82....14 Chapter2 Modification andpurificationofTaqDNA...第一章,概述了TaqDNA聚合酶的发现、性质、结构及其...

1、概述 ADME_图文.ppt

药物代谢 1 主要内容第概述二节 药物的体内过程 第三节 药物转运 第四节 药物代谢第五节 药物代谢的反应类型 第六节 影响药物代谢的主要因素第七...